La estructura tridimensional de
una proteina es un factor determinante en su actividad biológica. Tiene un carácter
jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4
tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.![Video puente de Estructura de proteínas (Tarda mucho en cargar)](CINE.gif) Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.
La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesión lineal
de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos
componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en
cada cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el
ADN.
Esta estructura define la
especificidad de cada proteina.
![peptido.gif (40822 bytes)](grapr/peptido.gif)
La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición
espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza
en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la
capacidad de rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles (puentes de
hidrógeno).
Las formas que
pueden adoptar son:
a) Disposición
espacial estable determina formas en espiral (configuración -helicoidal y las hélices de
colágeno)
![cola.jpg (17476 bytes)](grapr/cola.jpg)
![alfhel1.gif (10109 bytes)](grapr/alfhel1.gif)
Las -hélice aparecen en rojo.
b) Formas
plegadas (configuración o de hoja plegada).
![betahoj1.gif (10945 bytes)](grapr/betahoj1.gif)
![b-1.jpg (41144 bytes)](grapr/b-1.jpg)
![b-2.jpg (24305 bytes)](grapr/b-2.jpg)
![b-3.jpg (38707 bytes)](grapr/b-3.jpg)
![sheet.gif (9760 bytes)](grapr/sheet.gif)
c) También
existen secuencias en el polipéptido que no alcanzan una estructura secundaria bien
definida y se dice que forman enroscamientos aleatorios. Por ejemplo, ver en las figuras
anteriores los lazos que unen entre sí -hojas plegadas.
La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los
superplegamientos y enrrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas
tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes
(puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas
de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).
![pdh.gif (15783 bytes)](grapr/pdh.gif)
Desde el punto de
vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la
mayoría de las proteinas adquieren su actividad biológica o función.
Muchas proteínas
tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en
disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.
![mio.gif (15925 bytes)](grapr/mio.gif)
Sin embargo, no
todas las proteinas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos mantienen su
estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteinas filamentosas, que son insolubles en agua y
disoluciones salinas siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas. Entre
ellas, las más conocidas son el colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la -queratina del
pelo, plumas, uñas, cuernos, etc...; la fibroina del hilo de seda y de las telarañas y
la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.
La ESTRUCTURA CUATERNARIA está representada por el acoplamiento de
varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias
(protómeros) que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta
estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas. Algunas que sí la presentan son:
la hemoglobina y los enzimas alostéricos.
![hemoglobin.gif (69453 bytes)](grapr/hemoglobin.gif)
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